7.2.4 Eucariótico

7.2.4 Eucariótico

La estructura eucariotas es básicamente el mismo que el de procariotas, con las diferencias principales:

• El ribosoma y sus subunidades son más grandes (40S + 60 S → 80S).
• Los rRNA son mayores y hay más proteínas por subunidad ribosómica.
• La subunidad mayor contiene los rRNA 28S y 5S, pero además una 5,8S adicional que no existe en los procariotas.
• El ribosoma no tiene sitio E.

7.3 Etapas de la síntesis de proteínas en organismos procarióticos.

J. Shine y L. Dalgarno describieron la complementariedad entre el extremo 5' los mRNA y el rRNA 16S de la subunidad pequeña, para que el AUG se coloque en el sitio correcto. Estas secuencias se denominan «Shine-Dalgarno».

Las enzimas que unen los aminoácidos a sus tRNA son las aminoacíl-tRNA ligasas, una para cada aminoácido en bacterias, que reconoce los diferentes tRNA que usa el aminoácido. Las hay de dos tipos y su papel es esencial para la fidelidad de la síntesis proteica.

La traducción de un mensaje del mRNA puede dividirse en tres fases: iniciación, elongación y terminación, fases en las que se necesitan factores de traducción: factores de iniciación (IFs), factores de elongación (EFs) y factores de liberación (RFs).

INICIO DE LA TRADUCCIÓN

Se comienza con la subunidad menor sola. IF-1 se une a la base del sitio A para forzar que el primer fMet-tRNA entre en el sitio P. IF-3 se le necesita para estabilizar la subunidad 30S IF-2 sirve para depositar el aminoacil-tRNA (fMet-tRNA en este caso) en el ribosoma. Los 3 IF junto con el mRNA, el fMet-tRNA y la subunidad 30S forman el complejo de iniciación

El tRNA iniciador que reconoce el AUG (en ocasiones GUG y raramente UUG) es especial ya que porta una formil-Met, presenta modificaciones postranscripcionales específicas, sólo puede usarse en iniciación, y es el único capaz de entrar en el sitio P (no el A) sin la subunidad mayor del ribosoma.

ELONGACIÓN

El crecimiento de la cadena polipeptídica en el ribosoma es un proceso cíclico que se repite tantas veces como aminoácidos se incorporen. Cada ciclo consta de 4 pasos: ubicación del nuevo aa-tRNA, verificación o corrección del aminoácido introducido, formación del enlace peptídico y translocación. Los sitios E y A cooperan negativamente puesto que nunca que encuentran ocupados a la vez.

-Ubicación

El tRNA aminoacilado se dirige al sitio A con el factor de elongación EF-Tu (EF-1A), que al igual que IF-2, lleva GTP. Cuando el aminoacil-tRNA se aloja en el sitio A, el GTP se hidroliza y se libera EF-Tu/GDP.

BIBLIOGRAFIA

Antologia del maestro francisco javier puche

7.2.3 Procariótico

7.2.3 Procariótico

En una célula procariota suelen existir entre 10.000 y 15.000 ribosomas, orgánulo portador de la mayoría de las actividades enzimáticas implicadas en la biosíntesis. Contienen el sitio A o aceptor o aminoacilo, donde entra el aminoacil-tRNA. El sitio P, peptidil o donador, es donde está el peptidil-tRNA. También está el sitio E o de eyección o salida que está ocupado por el tRNA que ya no porta aminoácido. En la parte superior de la subunidad mayor, cerca del enlace que une los tRNA con su péptido y su aminoácido, está el sitio peptidiltransferasa. Recordemos que tanto el sitio P como el A se forman correctamente cuando se unen ambas subunidades. Sin embargo, el sitio E y el peptidil-transferasa tienen todos sus componentes en la subunidad mayor.

BIBLIOGRAFIA

http://www.google.es/search?lr=&cr=&safe=off&um=1&ie=UTF-8&hl=es&tbm=isch&source=og&sa=N&tab=wi&ei=T20procarionta%20ribosomal&biw=1440&bih=624&sei=XVnFT8-hOafDsQKe0JjaDw#um=1&hl=es&lr=&safe=off&tbm=isch&sa=1&q=ribosoma

7.2.1 Tipos de ARN.

7.2.1 Tipos de ARN.

RNA mensajero, y se encarga de llevar la información de los genes a formar proteinas.

RNA trasferente (RNAt) funcionan como trasportadores que llevan los aminoácidos hasta el RNAm durante el proceso de traducción (síntesis de proteinas).

RNA ribosomicos (RNAr) son componentes de los ribosomas, complejos moleculares que actuan coordinando el ensamblaje de las proteinas. Los ribosomas estan constituidos por varios tipos de RNAr y alrededor de 100 proteinas diferentes

Además de los típicos y abundantes mRNA, rRNA y tRNA, cuya función y definición es la misma que la de procariotas, los eucariotas poseen:

hnRNA: es el precursor del mRNA. Su tamaño es muy heterogéneo (de 0,2 a 30 kb, aunque la mayoría entre 5 y 8 kb) y la vida media muy breve. En cuanto se sintetiza, se le unen proteínas, formando el hnRNP. Más del 70% del hnRNA se degrada en el núcleo sin conseguir madurar correctamente.

pre-rRNA: es el precursor de los rRNA (el más abundante en las células) y se localiza en el núcleo. La mitad del que se sintetiza se degrada en el núcleo sin llegar a formar un rRNA maduro.

pre-tRNA: es el precursor de los tRNA.

snRNA: se trata de RNA nucleares pequeños y monocatenarios que miden de 50 a 300 nt. Tienen sus propios promotores. Uno de ellos (el snRNA 7SL) se ha descubierto que se encuentra finalmente en el retículo endoplásmico para el transporte de proteínas, por lo que se le denomina frecuentemente scRNA.

snoRNA: RNA nucleolares pequeños y monocatenarios que se obtienen por el ayuste de los intrones, aunque algunos tienen sus propios promotores. Actúan asociados a proteínas, formando las snoRNP. Éstas sirven para ayudar a procesar el pre-rRNA 45S, guiar sus modificaciones covalentes (por ejemplo, metilación de la ribosa en los rRNA o la formación de seudouridinas), y madurar los tRNA. También se suele considerar que este tipo de RNA es el que hace de plantilla para los telómeros.

Muchos de los snRNA y snoRNA se están encontrando en lo que antes se denominaba DNA chatarra o basura (junk DNA). Por ejemplo, el gen UHG de mamíferos que codifica los snoRNA U22 y U25 a U31 en sus intrones, mientras que su mRNA maduro no codifica nada, degradándose rápidamente en la célula.

miRNA: es el microRNA, pequeñas moléculas de RNA monocatenario que regulan la transcripción de determinados mRNA mediante ribointerferencia, o se unen al 3'UTR de un mRNA y bloquean su traducción. Se transcriben a partir de su propio promotor. Forman parte de este tipo de RNA los stRNA (small temporal RNA) y su precursor, el shRNA (small hairpin RNA).

siRNA: son los RNA interferentes pequeños que se obtienen por la degradación de dsRNA en fragmentos de 21 a 25 nt y que permiten degradar los mRNA complementarios a ellos. Estos siRNA surgen del corte endonucleolítico de los RNA aberrantes celulares.

BIBLIOGRAFIA

Antologia del maesto francisco javier puche



7.2.2 Estructura ribosomal.

7.2.2 Estructura ribosomal.

Las células procariotas estructuralmente son las más simples y pequeñas. Como toda célula, están delimitadas por una membrana plasmática que contiene pliegues hacia el interior (invaginaciones) algunos de

los cuales son denominados laminillas y otro es denominado mesosoma y está relacionado con la división de la célula.

La célula procariota por fuera de la membrana está rodeada por una pared celular que le brinda protección.

El interior de la célula se denomina citoplasma. En el centro es posible hallar una región más densa, llamada nucleoide, donde se encuentra el material genético o ADN. Es decir que el ADN no está separado del resto del citoplasma y está asociado al mesosoma.

En el citoplasma también hay ribosomas, que son estructuras que tienen la función de fabricar proteínas. Pueden estar libres o formando conjuntos denominados polirribosomas.

Las células procariotas pueden tener distintas estructuras que le permiten la locomoción, como por ejemplo las cilias (que parecen pelitos) o flagelos (filamentos más largos que las cilias).

BIBLIOGRAFIA

http://www.google.es/search?lr=&cr=&safe=off&um=1&ie=UTF-8&hl=es&tbm=isch&source=og&sa=N&tab=wi&ei=TFjFT420NOeSsAKHjszkCQ&q=estructura%20procarionta%20ribosomal&biw=1440&bih=624&sei=XVnFT8-hOafDsQKe0JjaDw

7.1 El código genético

7.1 El código genético

Las características del código genético fueron establecidas experimentalmente por Fancis Crick, Sydney Brenner y colaboradores en 1961

 El código genético viene a ser como un diccionario que establece una equivalencia entre las bases nitrogenadas del ARN y el leguaje de las proteínas, establecido por los aminoácidos.

Después de muchos estudios (1955 Severo Ochoa y Grumberg; 1961 M. Nirenberg y H. Mattaei) se comprobó que a cada aminoácido la corresponden tres bases nitrogenadas o tripletes (61 tripletes codifican aminoácidos y tres tripletes carecen de sentido e indican terminación de mensaje).

    

 El código genético tiene una serie de características:  - Es universal, pues lo utilizan casi todos los seres vivos conocidos. Solo existen algunas excepciones en unos pocos tripletes en bacterias.  

- No es ambiguo, pues cada triplete tiene su propio significado

- Todos los tripletes tienen sentido, bien codifican un aminoácido o  bien indican terminación de lectura.

- Está degenerado, pues hay varios tripletes para un mismo aminoácido, es decir hay codones sinónimos.

BIBLIOGRAFIA 

http://faciasweb.uncoma.edu.ar/academica/materias/morfo/ARCHIVOPDF6/PARTE8/DUPLICACIoN3_codigo_genetico.pdf

PORTADA

    SEP                            SNEST                       DGEST

“INSTITUTO TECNOLÓGICO

DE CIUDAD ALTAMIRANO”

PRESENTA: FRANCISCO GALINDEZ DE  PAZ

UNIDAD “7”

“TRADUCCION DEL ARN MENSAJERO”

No DE CONTROL: 09930037

CARRERA: LIC. EN BIOLOGIA

VI SEMESTRE

                                        CIUDAD ALTAMIRANO GRO. MÉXICO A 21 DE MAYO DEL 2012

TEMARIO

Traducción del ARN mensajero

7.1 El código genético 7.2 El papel del ARN en la síntesis de proteínas. 7.2.1 Tipos de ARN. 7.2.2 Estructura ribosomal. 7.2.3 Procariótico 7.2.4 Eucariótico 7.3 Etapas de la síntesis de proteínas en org.  procarióticos. 7.4 Etapas de la síntesis de proteínas en org. eucarióticos. 7.4.1 Modificación de proteínas postraducción

  

INTRODUCCIÓN

 Como ya bien sabemos la traducción del ARNm Consiste en la síntesis de una proteína a partir de la información contenida en el ARNm. Se trata de un proceso que se produce en el hialoplasma.

Consta de las siguientes fases:

1) Activación de los aminoácidos: La formación del enlace peptídico es un proceso endergónico. Para que pueda realizarse, los aminoácidos (aa) deben de ser activados, activación que se realiza por medio del GTP según la siguiente ecuación:

aa + GTP  aa-GMP + PPi

Los aminoácidos activados se unen a una molécula de ARNt (ARN de transferencia).

Estos polinucleótidos poseen en su estructura una secuencia de tres bases, el anticodón, complementaria de los correspondientes codones o tripletas del ARNm. Cada aminoácido se une, por lo tanto, a un ARNt específico, que será aquel que lleve el anticodón correspondiente.

2) Iniciación: La subunidad pequeña del ribosoma se une a la región líder del ARNm y el ARNm se desplaza hasta que al llegar al codón AUG, que codifica el principio de la proteína. Se les une el complejo formado por el ARNt-metionina. La unión se produce entre el codón del ARNm y el anticodón del ARNt que transporta el aminoácido. Por último, se une la subunidad mayor a la menor completándose el ribosoma.

3) Elongación. Consta de los siguientes pasos:

a) El complejo ARNt-aminoácido 2 (ARNt-aa2) se sitúa enfrente del codón correspondiente. La región del ribosoma en la que se une se le llama región aminoacil (A).

b) Se forma el enlace peptídico y la metionina se une al segundo aminoácido

(aa2).

c) El ARNm se traslada como la cinta de una máquina de escribir y el complejo

ARNt2-aa2-met queda situado en la región peptidil del ribosoma y la posición aminoacil queda libre para la entrada del complejo ARNt-aa3. El

ARNt de la metionina se libera. De esta manera se van a ir añadiendo el resto de los aminoácidos que constituyen la proteína hasta llegar al codón de finalización.

4) Finalización: Cuando el ribosoma llega al codón de finalización, uno de los codones sin sentido: UAA, UAG, UGA, la proteína se libera y las subunidades del ribosoma se disocian y se separan del ARNm. La estructura terciaria y cuaternaria de las proteínas se va adquiriendo según estas se van sintetizando Es de destacar, que varios ribosomas, de 4 a 6, a veces incluso 100, pueden estar traduciendo al mismo tiempo una cadena de

ARNm. La función de los ribosomas no se conoce con exactitud, pero, podría ser, la de recibir las instrucciones genéticas y traducirlas a proteí nas. Para ello es necesario que se unan al ARNm, procesen la información, incorporen los aminoácidos y los unan entre sí mediante enlaces peptídicos.

De esta manera es como se da de manera general la traduccion que va y se traduce del ARNm a proteinas.

(http://www.iespando.com/web/departamentos/biogeo/web/departamento/2BCH/PDFs/16Traduccion.pdf)

OBJETIVOS

·         Conocer los eventos de síntesis proteica, la especificidad de la maquinaria enzimática y su implicación en la farmacología (inhibición de la síntesis proteica por antibióticos.

METODOLOGÍA

La realización de los diferentes puntos se harán no de acuerdo conforme se vallan viendo en clase si no al final de la unidad, este deberá de subirse al blogger dentro de la fecha indicada, al final de cada tema se anexara una bibliografía de los temas explicados. Como ya se menciono, se elaboraran los temas al final de que se termine la unidad,  especificando que solo en esta unidad se empleara esta metodología.

(Tarea) TIPOS DE SPLICING

DIFERENTES TIPOS DE SPLICEOSOME

El espliceosoma es una maquinaria extremadamente dinámica formada por RNA y  proteínas. Existen 5 ribonucleoproteínas pequeñas (snRNPs) que se ensamblan  secuencialmente en el intrón: primero se unen U1 y U2, depués se ensambla con  las anteriores el complejo tri-snRNP formado por U4, U6 y U5. Una vez formada y  ensamblada al completo, la maquinaria de splicing no esta catalíticamente activa: deben  desprenderse las snRNPs U1 y U4 para poder retirar el intrón en dos pasos consecutivos.

Una descripción detallada del proceso de splicing resalta la importancia de la formación  de estructuras secundarias en los duplex de RNA que se forman entre el pre-mRNA y las  snRNPs, así como la conveniencia de cambios conformacionales en estas estructuras de  RNA para posibilitar los reordenamientos estructurales necesarios para el correcto desarrollo del proceso de splicing. La retirada de intrones requiere dos pasos de trans-esterificación interna en los sitios de  splicing 5´y 3´. Para producir el posicionamiento del RNA sustrato, un  complejo ribonucleoprotéico (RNP) consistente en las 5 pequeñas partículas nucleares  snRNPs presentadas anteriormente y numerosas proteínas debe ensamblarse en cada intrón: es el espliceosoma. El ensamblamiento del espliceosoma comienza con la unión de la snRNP U1 al sitio de splicing 5´y la unión de la snRNP U2. Ambos componentes de RNA (U1 y U2) se aparean  base con base con las secuencias del pre-mRNA, consiguiéndose establecer una  estructura secundaria en la que la adenosina que participará en la primera reacción de  trans-esterificación sobresale de la doble hélice de RNA formada por U2 y el pre-mRNA.

La adición  del complejo tri-snRNP U4-U6-U5 conlleva numerosas reorganizaciones de las  interacciones RNA-RNA y RNA-proteínas. El siguiente paso es el desenrollamiento de U4  de U6 y el apareaminto base con base de U6 con U2  y con el extremo 5´del  intrón, desplazando a la snRNP U1. De esta forma han quedado fuera del complejo U1 y  U4, quedando el espliceosoma catalíticamente activo: el 2´-OH de la adenosina que  sobresale queda posicionada en el espacio de forma adecuada para realizar el ataque  nucleofílico al extremo 5´ del intrón. Tienen que ocurrir ciertas  reorganizaciones  para acomodar a la pareja de la segunda trans-esterificación: la snRNP  U5 ayuda en el posicionamiento correcto del extremo 3´-OH del exón 1 para el ataque  nucleofílico al exón 2. Tras ligarse los exones y la liberación del mRNA y del lazo  intrónico, el espliceosoma se desensambla y se vuelve a ensamblar para realizar una  nueva ronda de splicing.

1. 

El trabajo del corte y empalme esta catalizado por una estructura pequeña, compuesta por ribonucleoproteinas nucleares llamadas snRNPs, constituidas por pequeños ARN nucleares (snARNs) asociado a proteínas. Su nombre es spliceosoma. Esta estructura tiene a su cargo el reconocimiento de las secuencias mencionadas anteriormente en los intrones y su posterior fijación. Luego se desarrollan una secuencia de pasos que determinan el clivaje y ligado de los intrones y exones.

EXISTEN TRES TIPOS DE SPLICING

Para la eliminación de los intrones antes de la Traducción, los mRNA deben atravesar un proceso denominado Splicing. El término exacto en castellano sería ayuntamiento (gerundio de ayuntar, que es formar una soga nueva al entretejer de los cabos de otras dos), sin embargo el término que ha cuajado es el anglófono, sobre todo porque ya tiene un sentido de especificidad bastante marcado.

El Splicing, esencialmente, es un fenómeno que ocurre entre uno de los extremos (el anterior o 5') del intrón y una posición interna de éste en la denominado sitio de ramificación y conjugado con la unión entre el extremo 3'-OH del exón anterior, que queda libre, y el 5' del exón posterior al intrón. El resultado es que los exones quedan ayuntados y el intrón se libera con una forma de lazada o bucle al formarse un enlace entre el extremo 5' y el sitio de ramificación.

Existen por lo menos tres tipos generales de splicing: 1) splicing mediado por spliceosoma o nuclear, una maquinaria enzimática compleja parecida a la de la iniciación de la Transcripción lleva a cabo el plegado del mRNA y cataliza las reacciones; 2) auto-splicing de tipo I; 3) auto-splicing de tipo II. La diferencia entre estos dos últimos es la naturaleza de la estructura tridimensional formada por el propio RNA del intrón a la hora de catalizar su propia escisión (la de tipo I se denomina del bolsillo de Guanina por la intervención de este nucleótido y la estructura que se forma). Las dos formas de auto-splicing son más propias de las arqueas. Además de esto, puede también tener lugar Trans-splicing, en el que el exón de un mRNA se une al exón de otro mRNA diferente, como ocurre en los mRNAs de los tripanosomas (un grupo de parásitos eucariotas, como el que causa la malaria).

En el Splicing hay dos implicaciones muy relevantes: en primer lugar la capacidad de auto-splicing que muestran algunos intrones refiere a la capacidad autocatalítica y catalítica del RNA, lo que sostiene la hipótesis de que el papel de las enzimas fue desempeñado originalmente por RNA en forma de ribozimas y por tanto este ácido nucleico pudo aportar la base para el desarrollo posterior de las enzimas/proteínas, más estables y eficientes energéticamente; en segundo lugar, en el splicing nuclear en eucariotas, en las juntas de unión de exones resultantes de la eliminación de los intrones se colocan ciertos complejos protéicos (los Exon Junction Complex o Complejos de Juntura de Exones) que marcan la posición en que se hallaban los exones después de su eliminación. La función de estos EJCs parece ser la de asegurar que no se han producido errores en el splicing y que el mRNA producido genera la proteína correcta. Esto se debe a que los EJCs son retirados por el ribosoma durante la Traducción; si no hay una señal de terminación incorrecta, todos ellos habrán sido retirados pero, si no es así y alguno permanece, se disparará un mecanismo de destrucción (Decaimiento Mediado por Secuencias Sin Sentido o Nonsense Mediated Decay) para eliminar este mRNA y que no siga produciendo proteínas alteradas.

BIBLIOGRAFIA

http://prontus.uv.cl/pubacademica/pubprofesores/p/pubparragamario/site/artic/20070430/asocfile/clase_transcripcion_y_procesamiento.pdf

http://thenewbiologist.blogspot.mx/2008/01/fenmenos-asociados-transcripcin.html