SEP SNEST DGEST
“INSTITUTO TECNOLÓGICO
DE CIUDAD ALTAMIRANO”
PRESENTA: FRANCISCO GALINDEZ DE PAZ
UNIDAD “7”
“TRADUCCION DEL ARN MENSAJERO”
No DE CONTROL: 09930037
CARRERA: LIC. EN BIOLOGIA
VI SEMESTRE
CIUDAD ALTAMIRANO GRO. MÉXICO A 21 DE MAYO DEL 2012
TEMARIO
Traducción del ARN mensajero |
7.1 El código genético
7.2 El papel del ARN en la síntesis de proteínas.
7.2.1 Tipos de ARN.
7.2.2 Estructura ribosomal.
7.2.3 Procariótico
7.2.4 Eucariótico
7.3 Etapas de la síntesis de proteínas en org. procarióticos.
7.4 Etapas de la síntesis de proteínas en org. eucarióticos.
7.4.1 Modificación de proteínas postraducción
|
INTRODUCCIÓN
Como ya bien sabemos la traducción del ARNm Consiste
en la síntesis de una proteína a partir de la información contenida en el ARNm.
Se trata de un proceso que se produce en el hialoplasma.
Consta de las siguientes
fases:
1) Activación de los
aminoácidos: La formación del
enlace peptídico es un proceso endergónico. Para que pueda realizarse, los
aminoácidos (aa) deben de ser activados, activación que se realiza por medio
del GTP según la siguiente ecuación:
aa + GTP aa-GMP + PPi
Los aminoácidos
activados se unen a una molécula de ARNt (ARN de transferencia).
Estos polinucleótidos
poseen en su estructura una secuencia de tres bases, el anticodón,
complementaria de los correspondientes codones o tripletas del ARNm. Cada aminoácido
se une, por lo tanto, a un ARNt específico, que será aquel que lleve el
anticodón correspondiente.
2) Iniciación: La subunidad pequeña del ribosoma
se une a la región líder del ARNm y el ARNm se desplaza hasta que al llegar al codón
AUG, que codifica el principio de la proteína. Se les une el complejo formado por
el ARNt-metionina. La unión se produce entre el codón del ARNm y el anticodón
del ARNt que transporta el aminoácido. Por último, se une la subunidad mayor a
la menor completándose el ribosoma.
3) Elongación. Consta de los siguientes pasos:
a) El complejo ARNt-aminoácido
2 (ARNt-aa2) se sitúa enfrente del codón correspondiente. La región del
ribosoma en la que se une se le llama región aminoacil (A).
b) Se forma el enlace
peptídico y la metionina se une al segundo aminoácido
(aa2).
c) El ARNm se traslada
como la cinta de una máquina de escribir y el complejo
ARNt2-aa2-met queda
situado en la región peptidil del ribosoma y la posición aminoacil queda libre
para la entrada del complejo ARNt-aa3. El
ARNt de la metionina
se libera. De esta manera se van a ir añadiendo el resto de los aminoácidos que
constituyen la proteína hasta llegar al codón de finalización.
4) Finalización: Cuando el ribosoma llega al codón
de finalización, uno de los codones sin sentido: UAA, UAG, UGA, la proteína se
libera y las subunidades del ribosoma se disocian y se separan del ARNm. La
estructura terciaria y cuaternaria de las proteínas se va adquiriendo según
estas se van sintetizando Es de destacar, que varios ribosomas, de 4 a 6, a
veces incluso 100, pueden estar traduciendo al mismo tiempo una cadena de
ARNm. La función de
los ribosomas no se conoce con exactitud, pero, podría ser, la de recibir las
instrucciones genéticas y traducirlas a proteí nas. Para ello es necesario que
se unan al ARNm, procesen la información, incorporen los aminoácidos y los unan
entre sí mediante enlaces peptídicos.
De esta manera es como se da de manera general la traduccion que va y se traduce del ARNm a proteinas.
(http://www.iespando.com/web/departamentos/biogeo/web/departamento/2BCH/PDFs/16Traduccion.pdf)
OBJETIVOS
· Conocer los eventos de síntesis proteica, la especificidad de la maquinaria enzimática y su implicación en la farmacología (inhibición de la síntesis proteica por antibióticos.
METODOLOGÍA
La realización de los diferentes puntos se harán no de acuerdo
conforme se vallan viendo en clase si no al final de la unidad, este deberá de
subirse al blogger dentro de la fecha indicada, al final de cada tema se anexara
una bibliografía de los temas explicados. Como ya se menciono, se elaboraran
los temas al final de que se termine la unidad,
especificando que solo en esta unidad se empleara esta metodología.
No hay comentarios:
Publicar un comentario